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*適ph值及檢測(cè)方法

時(shí)間:2019/11/28閱讀:548
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  *為蛋白質(zhì)水解酶,作用是使細(xì)胞間的蛋白質(zhì)水解從而使細(xì)胞離散。*工作部位在小腸,此處為堿性環(huán)境,PH為8左右這決定了*適ph值為8。*能夠催化蛋白質(zhì)的特定肽鍵水解,這個(gè)催化過(guò)程是不需要能量的,不會(huì)使酶失去活力,也不會(huì)改變形狀和使自身水解。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相連組成的肽鍵,因此*并不能作用在所有的肽鍵。
 

 
  *配制方法:
 
  1. 稱(chēng)取*:按*液濃度為 0.25 %,用電子天平準(zhǔn)確稱(chēng)取粉劑溶入小燒杯中的雙蒸水(若用雙蒸水需要調(diào) PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。攪拌混勻,置于 4℃ 內(nèi)過(guò)夜。
 
  2. 用注射濾器抽濾消毒:配好的*溶液要在超凈臺(tái)內(nèi)用注射濾器( 0.22 微米微孔濾膜)抽濾除菌。
 
  3. 分裝成小瓶于 -20℃ 保存以備使用可!
 
  *原的激活:
 
  將*原粗品稱(chēng)重(濕重),分次加入10倍體積預(yù)冷的蒸餾水水(按濾餅重量計(jì)算),使濾餅*溶解(一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4)。用5mol/L NaOH將溶液調(diào)至pH8.0,慢慢地?cái)嚢柘录尤牍腆w無(wú)水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達(dá)到0.1mol/L(要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結(jié)合生成硫酸鈣的鈣離子)。取出2mL溶液用于測(cè)定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg結(jié)晶*,輕輕攪拌均勻,25℃放置2~4h,或4℃放置12~16h,使*原活化。每隔1h取樣測(cè)定*活性增長(zhǎng)情況,直至酶激活速度變慢或停止增長(zhǎng)。一般比活可達(dá)到3 500~4 000 BAEE單位/mg。留取2mL溶液用于測(cè)定激活后的蛋白質(zhì)含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸調(diào)pH至 2.5~3.0,濾紙過(guò)濾,濾去硫酸鈣沉淀,收集濾液,4℃保存?zhèn)溆谩?/div>

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